蛋白酶是可水解蛋白質(zhì)的一系列工業(yè)用生物催化劑。和大部分其他工業(yè)用酶不同，蛋白酶仍然以動物、植物和微生物中抽取。下面對蛋白酶行業(yè)概況及現(xiàn)狀分析：

　　蛋白酶是催化肽鍵水解的酶類總稱，根據(jù)其作用可分為內(nèi)切酶和外切酶。外切酶從蛋白質(zhì)的氨基或羧基端切割氨基酸，內(nèi)切酶切割蛋白質(zhì)或多肽底物連接部分的兩個氨基酸間的特殊肽鍵或多肽底物。氨基酸肽鏈的空間結(jié)構(gòu)構(gòu)成其特定水解位點并提供了蛋白酶的分類依據(jù)。目前有4種類型的蛋白酶，即絲氨酸蛋白酶、巰基（胱氨酸）蛋白酶、酸性（天冬氨酸）蛋白酶和金屬蛋白酶。絲氨酸殘基具有親核作用，在分解過程中通過肽鍵的碳原子提供電子催化水解，每形成一個絲氨酸酰基，一個組氨酸殘基同時提供一個電子于氨基，在酰基酶的催化下，形成羧基酸，再形成活性端。

　　巰基蛋白酶含有彼此相互作用的半胱氨酸和組氨酸殘基的催化二分體。在分解過程中，半胱氨酸的含硫基團作為親核物質(zhì)首先靠近肽腱的羰基，組氨酸活性位的瞇唑環(huán)從硫基移出質(zhì)子，形成親核物質(zhì)，?；竿ㄟ^底物羰基碳原子和胱氨酸硫基基團形成，其酰胺（氨化物）由組氨酸活性基的質(zhì)子化作用產(chǎn)生。羰基碳由含硫基團的蛋白酶分解，并產(chǎn)生活性殘基。

　　酸性蛋白酶和金屬蛋白酶在催化時，共價酶-底物中間物并不形成。天冬氨酸蛋白酶是由兩個天冬氨酸殘基的催化二分體構(gòu)成，其催化機制目前尚不清楚，但有人提出酸-堿催化的理論（Peartetal.1984）。金屬蛋白酶中具催化活性的二價陽離子一般是Zn2+，組氨酸和谷氨酸殘基為催化必須。一種推測的模式為His-Xaa-iX-aa-Glu-His或His-Glu-Xaa-Xaa-His（此處Xaa為任一種氨基酸），其中Glu在催化中提供肽鍵的羰基碳一個電子。

　　病毒蛋白酶發(fā)展概況

　　病毒編碼的蛋白酶根據(jù)其活性位點氨基酸種類，可分為4類，即絲氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬酰胺蛋白酶和金屬蛋白酶。這些蛋白酶在病毒復制中往往涉及到使高分子量寡聚蛋白轉(zhuǎn)變?yōu)楣δ苄曰虍a(chǎn)物或在病毒裝配過程中使結(jié)構(gòu)蛋白成熟。參與病毒基因表達的蛋白酶最先是在RNA病毒的脊髓灰質(zhì)炎病毒和DNA病毒的T4噬菌體中發(fā)現(xiàn)的。1968年Summers和Maizel在脊髓灰質(zhì)炎病毒基因表達實驗中首先提出合成的前體物（Precursors）為基因表達的終產(chǎn)物，雖然并未特別提出病毒編碼蛋白酶的概念，試驗基于標示的檢測物分子量和數(shù)量超過RNA的編碼能力。隨后的脈沖追蹤實驗證明前體物與特定蛋白質(zhì)的關(guān)系（Jacobsonetal.1968;Summersetal. 1968）。氨基酸模擬和蛋白酶抑制劑也被用于基因表達中蛋白酶作用的研究（Summ-mersetal.1972）。1978年P(guān)elham采用無細胞翻譯系統(tǒng)分析，顯示病毒編碼的蛋白酶活性的存在（Pelham 1978）。

　　70年代中期，研究人員在用T4噬菌體研究DNA病毒復制過程中的蛋白分解作用時，采用基因重組和生化分析相互補充，詳細研究了T4噬菌體前體的成熟（Black 1983）。該前體是以基因產(chǎn)物gp21的前體松散組裝。gp21由自身降解激活，蛋白酶分割至少6種前體蛋白（Showeetal.1973）。在DNA切割的同時，DNA也被封裝（Packaged）形成一種穩(wěn)定的封裝頭（Packagedhead）結(jié)構(gòu)。但對這一過程尚缺少全面的了解，因為該過程可能的抑制劑和gp21的結(jié)構(gòu)作用尚需研究。

　　微生物彈性蛋白酶發(fā)展概況

　　彈性蛋白酶（Elastase）是一種以分解不溶性彈性蛋白為特征的廣譜蛋白水解酶，它可由動物胰臟提取或由微生物發(fā)酵制得。

　　由動物胰臟提取純化的彈性蛋白酶是一種肽鏈內(nèi)切酶，含240個氨基酸殘基，分子量為25900，等電點PI9.5。

　　微生物彈性蛋白酶與胰彈性蛋白酶一樣，具有較廣的水解特性，不但能降解彈性蛋白，而且對酪蛋白、明膠、血纖維蛋白、血紅蛋白、白蛋白等多種蛋白質(zhì)都能分解，是一種廣譜的肽鏈內(nèi)切酶。國外也用它作為藥用酶，其作用效果與胰彈性蛋白酶相似。

　　來源不同的微生物彈性蛋白酶，都能降解其天然底物--彈性硬蛋白，作為同功不同源蛋白質(zhì)，其特點、性質(zhì)、分子量大小等都有所差異，其等電點也各不相同。

　　彈性蛋白酶最初是由Balo 和 Banga 在1949年從胰臟中分離純化出來，并指出其含量水平與動脈樣硬化癥有關(guān)。從此對該酶的研究一直很活躍。

　　隨著胰彈性酶的作用被人們所認識，也引起了人們對其它來源彈性蛋白酶的注意。1960年I·Mandl 和 B.Cohen 從牙周病患者的送檢樣品中首次分離出產(chǎn)胞外彈性蛋白本酶的微生物 Flavobaterium clastdyticum，并從它的培養(yǎng)液中分離純化出專一降解彈性蛋白的菌源性彈性蛋白酶。此后從細菌、霉菌、放線菌中都相繼分離出酶菌株及其菌源性彈性蛋白酶。但研究初期，主要集中于醫(yī)學微生物病原學的研究，以考察牙周炎、肺氣腫以及某些眼病的發(fā)生是否與產(chǎn)彈性蛋白酶的微生物浸染人體結(jié)締組織有關(guān)。70年代中期以來，日本學者和蘇聯(lián)學者對應用微生物發(fā)酵生產(chǎn)彈性蛋白酶都進行了大量的研究工作，并申報了不少專利菌種。其中研究得比較詳盡的是森原和之研究的銅綠假單孢菌（Pseudomonas aeruginosa IFO3455）。另外，1974年 I·Shiio 和 H·Ozaki 從自然界取樣分離的 Flavobacterium immotum 9-35 具有很強的彈性蛋白酶分泌能力，后來分離得一株利福平抗性的高產(chǎn)突變株 Flavobacterium R-102-87，該菌在以葡萄糖、干酪素為營養(yǎng)源的發(fā)酵培養(yǎng)基中，30·C 振蕩培養(yǎng) 24h，酶產(chǎn)量達每 ml 發(fā)酵液 145U （以 40·C、20 min 使 1.0 mg 地衣紅--彈性蛋白底物完全溶解的酶量為 I 活力 U，下同）。

　　蘇聯(lián)學者對放線菌性和曲霉屬菌株產(chǎn)彈性蛋白酶研究得較多。放線菌性產(chǎn)彈性蛋白酶的代表菌株是 Actinomyces rimosus 和 Actinomyes rimosus 所產(chǎn)的酶被純化出來，并把它和胰彈性酶進行了比較，發(fā)現(xiàn)除分子量較大外，其它性質(zhì)及水解專一性都與胰源酶十分相似。

　　真菌中產(chǎn)彈性蛋白酶的高產(chǎn)菌株是在曲霉屬中，蘇聯(lián)學者 Parksrskyte 等選出的彈性蛋白酶高產(chǎn)菌 Aspergillus versicolor 837 在深層液體培養(yǎng)中，以硫酸銨為氮源的馬鈴薯汁培養(yǎng)基中培養(yǎng) 48 h ，然后強烈通風培養(yǎng) 4 d ，培養(yǎng)液積聚大量胞外彈性蛋白酶。

　　我國對微生物產(chǎn)彈性蛋白酶的研究則少見文獻報道，直到九十年代才有中山大學顏子穎等的芳香黃桿菌產(chǎn)彈性蛋白酶菌種的篩選、發(fā)酵條件的研究及酶的分離提純等方面的報道。他們分離的黃桿菌 Flavobac-terium sp. 17-87 在30·C，搖瓶培養(yǎng) 24 h ，彈性蛋白酶產(chǎn)量達 120 U/ml ，并從中成功地分離出了黃桿菌彈性蛋白酶結(jié)晶。

　　生姜蛋白酶的發(fā)展概況

　　生姜（Ginger）屬姜科姜屬植物，是一種重要的藥食兼用蔬菜，具有發(fā)汗解表、止嘔、解毒、殺菌等功效，是一種很有開發(fā)價值的經(jīng)濟作物。自19世紀初開始，姜就被廣泛的進行研究，但直到70年代后，人們對生姜的化學成分與感官特性的關(guān)系才有初步的認識。目前，國外廣泛采用超臨界 CO2 等現(xiàn)代工藝技術(shù)提取生姜中的有效成分，進而制成各種深加工產(chǎn)品，使生姜已逐漸成為食品工業(yè)的重要原料之一。1973 年，Thompson 等人從生姜根莖中提取了生姜蛋白酶，并命名為 Zingibain 。日本、德國等國家對生姜蛋酶的提取、純化、性質(zhì)進行了較多的報道， Hashimo-to，Akihiko 等人認為該酶分子量為 30000 道爾頓。生姜蛋白酶與木瓜蛋白酶、菠蘿蛋白酶一樣也是一種硫醇蛋白酶，在國內(nèi)，趙幟平等人用苯酚 - 硫酸法鑒定證實，生姜蛋白酶的化學本質(zhì)是一種糖蛋白。在植物來源的蛋白酶中，木瓜蛋白酶（Papain）、無花果蛋白酶（Ficin）、菠蘿蛋白酶（Bromelain）已經(jīng)被廣泛的研究，并應用于肉的如來如來嫩化，但對生姜蛋白酶（Ginger pro - tease/Zingibain）的研究和在食品加工中的應用報道較少。生姜蛋白酶在食品加工中的應用主要是肉的如來嫩化，果蔬汁、啤酒、葡萄酒的澄清，動、植物蛋白的分解，培烤食品中面團調(diào)節(jié)劑，乳制品凝固劑，化妝品添加劑等。

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